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Merck

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TRYPSEQM-RO

Roche

Trypsine de qualité séquençage, modifiée

from bovine pancreas

Synonyme(s) :

Trypsine

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About This Item

Numéro CE :
Code UNSPSC :
12352204
Service technique
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Source biologique

bovine pancreas

Niveau de qualité

Forme

lyophilized (salt-free)

Poids mol.

24.000 g/mol

Conditionnement

pkg of 4 × 100 μg (11418033001)
pkg of 4 × 25 μg (11418025001)

Fabricant/nom de marque

Roche

Conditions de stockage

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place.)

Concentration

0.01-0.2 % (w/w)

Technique(s)

protein sequencing: suitable

Impuretés

Chymotrypsin

Description générale

La trypsine modifiée de qualité séquençage est d'abord isolée à partir de pancréas de bovin sous forme de protéase spécifique hautement purifiée, puis est modifiée.

La trypsine est une protéase hautement efficace et de grande spécificité, couramment employée en protéomique pour digérer les protéines. Elle produit de courts peptides aux caractéristiques particulières qui sont compatibles avec les méthodes de séparation et d'identification actuelles telles que la chromatographie en phase liquide ou la spectrométrie de masse (MS).

Inhibiteurs :
TLCK, DFP, PMSF, leupeptine, inhibiteur de trypsine de soja, inhibiteur de trypsine d'œuf de poule, aprotinine, α2-macroglobuline, α1-antitrypsine, APMSF et antipaïne.

Spécificité

La trypsine est une endopeptidase à sérine. À un pH de 7,5 à 9, elle hydrolyse spécifiquement les protéines et les liaisons peptidiques du côté C-terminal de la Iysine et de l'arginine. Les liaisons amide et ester de l'arginine et de la lysine sont également clivées. La spécificité de la trypsine de qualité séquençage modifiée est vérifiée en utilisant la chaîne B oxydée (Box) de l'insuline comme substrat. On incube la trypsine de qualité séquençage modifiée en forte concentration (1 partie en poids d'enzyme pour 9 parties en poids de chaîne B oxydée de l'insuline) pendant 18 heures pour détecter des traces de chymotrypsine contaminante.

Application

La trypsine modifiée de qualité séquençage sert à produire des glycopeptides à partir de glycoprotéines purifiées.
Elle est utilisée dans les applications suivantes :
  • détermination de la structure d'une protéine
  • cartographie trypsique
  • Analyse d'empreintes génétiques
  • analyse de séquences
  • études de translocation
  • Identification de protéines
  • digestion protéique lors de la préparation de lipoprotéines pour une analyse par chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masse en tandem (LC-MS/MS)

Qualité

Pureté : produit dépourvu d'impuretés susceptibles de gêner la séparation des peptides en RP-HPLC.

Notes préparatoires

Concentration de travail : 1/100 à 1/5 de la protéine en poids
Conditions de stockage (solution de travail) : -15 °C à -25 °C
La trypsine de qualité séquençage modifiée est plus résistante à l'autolyse, même à pH neutre ou faiblement basique. Cette enzyme peut être utilisée en fortes concentrations.
Une solution dans de l'acide acétique à 1 % ou du chlorure d'hydrogène 1 mM se conserve pendant une semaine à une température de 2 °C à 8 °C. La même solution conservée en aliquotes entre -15 °C et -25 °C reste stable pendant au moins un an sans perte d'activité.

Stockage et stabilité

À conserver au sec.

Autres remarques

Produit destiné uniquement à la recherche en sciences de la vie. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.

Pictogrammes

Exclamation markHealth hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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