L′anhydrase carbonique d′érythrocytes de bovin (BCA) a été utilisée pour étudier les effets de l′élimination de l′ion métallique lié à l′enzyme, Zn²⁺, sur l′agrégation de l′enzyme. L′élimination de l′ion métallique par un chélateur comme l′EDTA augmente la probabilité que l′enzyme adopte un état de globule fondu. Dans cet état, l′enzyme se lie à l′α-cristalline de type protéine chaperon et empêche l′agrégation. L′enzyme proposée par Sigma a été immobilisée sur des transducteurs électrochimiques dans le but de développer un appareil analytique pour la mesure du CO₂ dissout. Elle a également été utilisée pour l′analyse thermodynamique des changements de conformation dans les BCA.

L′anhydrase carbonique est une métalloenzyme à zinc d′un poids moléculaire de 30 kDa environ. Cette enzyme catalyse l′hydratation du dioxyde de carbone en acide carbonique. Elle participe à certains processus physiologiques et pathologiques tels que l′homéostasie du pH et du CO₂, le transport du bicarbonate et du CO₂, les réactions de biosynthèse, la résorption osseuse, la calcification et la tumorigénicité. Par conséquent, cette enzyme est une cible importante d′inhibiteurs d′applications cliniques pour diverses pathologies, comme le glaucome, l′épilepsie et la maladie de Parkinson.

Une unité de Wilbur-Anderson (W-A) entraîne la chute du pH d′un tampon Trizma 0,02 M de 8,3 à 6,3 par min à 0 °C. (Une unité W-A est essentiellement équivalente à une unité de Roughton-Booth.)