Analisi strutturale delle proteine
La funzione di una proteina è determinata direttamente dalla sua struttura, dalle sue interazioni con altre proteine e dalla sua posizione all’interno di cellule, tessuti e organi. La struttura e la funzione delle proteine, in proteomica, vengono studiate su larga scala, il che consente l’identificazione dei biomarcatori proteici associati a specifici stati patologici e rivela potenziali bersagli per le cure. La delucidazione della struttura di una proteina e la mappatura della sua localizzazione, dei relativi livelli di espressione e delle sue interazioni forniscono importanti informazioni utilizzabili per dedurne la funzione.
• Struttura proteica
• Determinazione della struttura proteica
• Mappatura proteica
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Struttura proteica
La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza degli amminoacidi che la costituiscono e da come la proteina si ripiega in forme più complesse.
- La struttura primaria è definita dalla sequenza di amminoacidi della proteina.
- La struttura secondaria è determinata dalle interazioni locali di segmenti della catena polipeptidica, che, via legami a idrogeno, danno luogo ad α-eliche e β-foglietti.
- La struttura terziaria definisce la conformazione tridimensionale complessiva della proteina.
- La struttura quaternaria descrive in che modo più sottounità proteiche interagiscono per formare complessi più grandi.
Determinazione della struttura delle proteine
La determinazione della struttura tridimensionale delle proteine a livello di risoluzione atomica è utile per comprenderne la funzione, per l’ingegnerizzazione di farmaci basati sulla struttura molecolare del bersaglio e per gli studi di docking molecolare.
- NMR: la spettroscopia NMR (Risonanza Magnetica Nucleare) è usata per ricavare informazioni sulla struttura e la dinamica delle proteine. Nell’NMR la disposizione spaziale degli atomi si deduce dai loro spostamenti chimici. In questa tecnica, le proteine vengono in genere marcate con isotopi stabili (15N, 13C, 2H) al fine di aumentare la sensibilità del metodo e facilitare la deconvoluzione delle strutture. I marcatori isotopici solitamente vengono introdotti nel terreno di coltura sotto forma di nutrienti marcati isotopicamente durante l’espressione proteica.
- Cristallografia ai raggi X: la cristallografia ai raggi X viene impiegata per ricavare la struttura tridimensionale delle proteine attraverso la diffrazione ai raggi X di proteine cristallizzate. I cristalli vengono fatti crescere introducendo in soluzioni proteiche altamente concentrate germi di cristallizzazione che promuovono la precipitazione e, in condizioni opportune, la formazione di cristalli ordinati di proteine. I raggi X vengono diretti sui cristalli proteici e da questi diffratti su sensori elettronici o su pellicola. Facendo ruotare i cristalli, si può registrare la diffrazione in tre dimensioni e consentire il calcolo, mediante trasformata di Fourier, della posizione di ciascun atomo nella molecola cristallina.
Mappatura delle proteine
La mappatura della localizzazione e del livello di espressione delle proteine in specifiche cellule, tessuti e organi contribuisce allo studio funzionale del proteoma. La distribuzione, nella cellula, delle proteine è decisiva per la loro funzione; errori di localizzazione o di espressione delle proteine, infatti, possono essere la causa di vari stati patologici. Progetti di mappatura come il programma Human Protein Atlas rappresentano una risorsa proteomica per la scoperta di biomarcatori e aiutano a comprendere la patologia delle malattie. La mappatura dell’interattoma serve a definire le interazioni molecolari che avvengono a livello cellulare, è di ausilio nella comprensione della funzione delle proteine e permette di individuare bersagli utili per potenziali farmaci.
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