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Protein Structural Analysis아미노산 참조 차트

아미노산 참조 차트

아미노산은 펩티드와 단백질을 구성하는 화합물 또는 구성 단위입니다. 각 아미노산의 구조는 사면체 탄소에 결합된 아미노기와 카르복실기에서 결정됩니다. 이 탄소를 α-탄소(알파-탄소)라고 합니다.

아미노산은 R기라고 하는 곁사슬 면에서 서로 다릅니다. 각 아미노산의 R기는 구조, 전하, 극성이 다릅니다.

아미노산 특성, 유형, 응용분야, 제공 여부를 알아보려면 차트와 아래의 구조를 참조하십시오.

  

소수성 곁사슬 - 지방족 아미노산

  


소수성 곁사슬 - 방향족 아미노산

 


 


전하 곁사슬 - 산성 아미노산

 


전하 곁사슬 - 염기성 아미노산

 



 

공통 아미노산의 특성

1 pKa는 -COOH군 해리 상수 로그의 음수입니다.
2pKb는 -NH3군 해리 상수 로그의 음수입니다.
3 pKx는 분자의 기타 군의 해리 상수 로그의 음수입니다.
4 pl은 등전점에서의 pH입니다.
참조문헌: D.R. Lide, Handbook of Chemistry and Physics72nd Edition, CRC Press, Boca Raton, FL, 1991.

공통 아미노산 소수성 지표

소수성 지표는 상대적 소수성 또는 아미노산이 물에 얼마나 잘 녹는지 보여주는 척도입니다. 단백질에서 소수성 아미노산은 내부에서 발견될 가능성이 높은 반면 친수성 아미노산은 수성 환경과 접촉할 가능성이 높습니다.

아래 표의 값은 중성으로 간주되는(0 값) 글리신을 기준으로 가장 소수성이 큰 잔기에 100의 값이 주어지도록 정규화된 것입니다. 글리신보다 더 친수성인 잔기에는 축척이 추정되었습니다.

ApH 2 값: Sereda et al., J. Chrom. 676: 139-153 (1994)에서 정규화.
BpH 7 값: Monera et al., . Protein Sci. 1: 319-329 (1995)에서 정규화.

1.
Hayman M, Smith K, Cameron N, Przyborski S. 2005. Growth of human stem cell-derived neurons on solid three-dimensional polymers. Journal of Biochemical and Biophysical Methods. 62(3):231-240. https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2004.12.001
2.
Cho IJ, Ahn JY, Kim S, Choi MS, Ha TY. 2008. Resveratrol attenuates the expression of HMG-CoA reductase mRNA in hamsters. Biochemical and Biophysical Research Communications. 367(1):190-194. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.12.140
3.
Polleux F, Ghosh A. 2002. The Slice Overlay Assay: A Versatile Tool to Study the Influence of Extracellular Signals on Neuronal Development. Science Signaling. 2002(136):pl9-pl9. https://doi.org/10.1126/stke.2002.136.pl9
4.
Rama Rao KV, Reddy PV, Tong X, Norenberg MD. 2010. Brain Edema in Acute Liver Failure. The American Journal of Pathology. 176(3):1400-1408. https://doi.org/10.2353/ajpath.2010.090756
5.
Marx M, Günter RH, Hucko W, Radnikow G, Feldmeyer D. 2012. Improved biocytin labeling and neuronal 3D reconstruction. Nat Protoc. 7(2):394-407. https://doi.org/10.1038/nprot.2011.449
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