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S9697

Sigma-Aldrich

Superoxide Dismutase bovine

recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, ≥2500 units/mg protein, ≥90% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

Superoxide Dismutase 1 bovine, cytocuprein, erythrocuprein, hemocuprein, CU/ZN-SOD, SOD, SOD1, Superoxide: superoxide oxidoreductase

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About This Item

CAS Number:
Numéro CE :
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

bovine

Niveau de qualité

Produit recombinant

expressed in E. coli

Essai

≥90% (SDS-PAGE)

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥2500 units/mg protein

Conditions de stockage

(Tightly closed)

Technique(s)

inhibition assay: suitable

Couleur

white

pH optimal

7.8 (25 °C)

Plage de pH

7.6-10.5

pl 

4.95

Remarque sur la séquence

MATKAVCVLKGDGPVQGTIHFEAKGDTVVVTGSITGLTEGDHGFHVHQFGDNTQGCTSAGPHFNPLSKKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKNGVAIVDIVDPLISLSGEYSIIGRTMVVHEKPDDLGRGGNEESTKTGNAGSRLACGVIGIAK

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Température de stockage

−20°C

Description générale

Research area: Cell Signaling

SOD from bovine erythrocytes was the first SOD to be found in mammalian tissues. There are three forms of SOD differentiated by the metal ions in the active site. These are Cu+2/Zn+2, Mn+2, and Fe+2 SOD. In vertebrates, Cu/Zn-SOD is found in the cytoplasm, chloroplast, and may be in extracellular space, while Mn-SOD is found in the mitochondrial matrix space and peroxisome. Fe-SOD is found in the chloroplast of prokaryotes and some higher plants.

Application

Superoxide Dismutase bovine has been used:

  • to construct a calibration curve for the evaluation of superoxide dismutase (SOD) enzyme activities
  • in a study to investigate where lipoproteins may affect the L-arginine-nitric oxide pathway
  • in a study to investigate the mass spectral evidence for carbonate-anion-radical-induced posttranslational modification of tryptophan to kynurenine in human Cu, Zn superoxide dismutase

Actions biochimiques/physiologiques

Superoxide dismutase (SOD) catalyzes the dismutation of superoxide radicals to hydrogen peroxide and molecular oxygen. This reaction in turn activates redox-sensitive kinases and inactivates specific phosphatases to regulate redox-sensitive signaling pathway, including hypertrophy, proliferation, and migration. SOD serves as a potent antioxidant and protects the cells against the toxic effects of oxygen radicals. SOD may also suppress apoptosis by competing with nitric oxide (NO) for superoxide anion, which reacts with NO to form peroxynitrite, an inducer of apoptosis.

Définition de l'unité

One unit will inhibit reduction of cytochrome c by 50% in a coupled system with xanthine oxidase at pH 7.8 at 25°C in a 3.0 ml reaction volume. Xanthine oxidase concentration should produce an initial ΔA550 of 0.025 ± 0.005 per min.

Notes préparatoires

Produced using animal component-free materials.

Reconstitution

Reconstitute in 10 mM potassium phosphate, pH 7.4.

Remarque sur l'analyse

Extinction coefficient: EmM= 10.3 (258 nM)
SOD has no significant absorbance peak at 280 nM because of the absence of tryptophan.

Autres remarques

Inhibitors: cyanide, OH- (competitive), hydrogen peroxide

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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